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以几丁质为底物,加入基本盐培养基中,诱导球孢白僵菌(Beauveria bassiana)产生分解昆虫表皮的蛋白酶.诱导物中,蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高,经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶(Prl)活性的蛋白酶BbPrl.经SDS-PAGE电泳银染后呈单带,HPLC凝胶过滤显示单峰.BbPrl为单体酶,分子量为33.6kD左右,pI为7.4.底物专一性测定显示,BbPrl能水解Phe或Leu形成的酰胺键和肽键.BbPrl可被PMSF抑制,表明其活性中心有Ser残基;BbPrl还可被胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK和凝乳弹性蛋白酶抑制剂TEI等所抑制;胰蛋白酶抑制剂Leupeptin和Epianstatin,及胃蛋白酶抑制剂Pepstain对BbPrl活性无影响.还研究了BbPrl的最适作用pH和pH稳定性.
作者：杨星勇；王中康；夏玉先；卢晓风；裴炎
来源：菌物系统 2000 年 19卷 2期
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