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用CM-Cellulose-23柱层析分离纯化了615小鼠珠蛋白α链，测定其N端氨基酸残基为缬氨酸.615小鼠珠蛋白α链含有141个氨基酸残基，其中19个亮氨酸残基，10个组氨酸残基，9个缬氨酸残基,上述氨基酸残基的数目与文献中其亲本C57BL不同.用胰蛋白酶水解615小鼠珠蛋白α链，发现有不溶性的‘核心’和可溶性的酶解片段.其中一个酶解肽段从N端数第8位氨基酸残基发生了突变，由亲本的缬氨酸变为亮氨酸.
作者：武金霞；张贺迎；王建平；吴经才
来源：生物化学与生物物理进展 2001 年 28卷 2期
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