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为将αB-晶状体蛋白(αB-crystallin, αB-C)导入心肌细胞,采用蛋白质工程技术将人αB-晶状体蛋白全长cDNA基因克隆至具有细胞膜通透能力的膜移位序列 (membrane-translocating sequence,MTS)的碱基顺序的下游,在大肠杆菌中表达谷胱甘肽5-转移酶(GST)-M TS-αB-C融合蛋白.用谷胱甘肽-Sepharose4B亲和层析分离表达产物,用Xa因子将其中GST 切除,并通过阴离子交换层析纯化MTS-αB-C.纯化的MTS-αB-C在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)上呈单一条带,分子质量23 ku;免疫印迹显示GST-MTS-αB-C与MTS-αB-C均能为人αB-C抗体识别而在相应位置出现清晰条带.GST-MTS-αB-C与MTS-αB-C均有分子伴侣活性.用异硫氰荧光素(FITC)标记的MTS-αB-C与心肌细胞共培养后,在荧光显微镜下观察到其进入了心肌细胞.
作者：蒋磊；刘双；袁灿；肖卫民；王慷慨；尢家；肖献忠
来源：生物化学与生物物理进展 2002 年 29卷 2期
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