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天然态蛋白质能否在溶液中存在多种构象是一个有争议的问题.在前报道中已经鉴定出绿脓杆菌去辅基天青蛋白突变体M121L可以多种构象共存.用差热扫描量热和圆二色性的方法研究了野生型去辅基天青蛋白的热变性.结果表明在pH从4.0到9.0的范围内存在着两个摩尔热容最大值.较低温度下的去折叠反应在所研究pH范围内均部分可逆,而较高温度下的去折叠反应均不可逆.蛋白质去折叠的热容变化双峰用可相互转化的两种构象共存模型进行拟合.较低温度下能够去折叠的构象在pH 4.0时占64
作者：张洪杰
来源：生物化学与生物物理进展 2005 年 32卷 3期
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